Sim, meus caros, é isso mesmo o que vocês leram. Pra saber mais sobre essa noticia, apague as luzes, apure seus sentidos, curtam o silêncio e tenham uma ótima leitura!
Durante milênios, os Fore, uma tribo do arquipélago de Papua Nova Guiné, localizada na Oceania, teve como costume comer cérebros dos parentes mortos, uma forma de demonstrar luto. O ritual curioso, porém, espalhou uma proteína defeituosa por todo o povoado, gerando o Kuru, uma doença que matou 10% da população Fore em meados do século XX.
Mas uma nova pesquisa mostra que os sobreviventes da doença transmitiram a seus descendentes mutações que tornou o povo Fore imune ao Kuru e, possivelmente, outras doenças degenerativas no cérebro.
O Kuru, chamado de “doença dos canibais”, e o mal de Creutzfeldt-Jacob, a forma humana da Vaca Louca, são causados por um tipo de proteína defeituosa chamada príon.
Os príons ainda são pouco conhecidos pela ciência, mas já se sabe que eles se espalham obrigando proteínas normais a replicarem sua forma defeituosa.
Enquanto os príons se difundem pelo cérebro, formam buracos microscópicos, fazendo do órgão uma esponja.
Várias proteínas diferentes podem se tornar príons, mas a primeira proteína que os cientistas descobriram que podem tomar essa forma é chamada de grande proteína de príon, ou PrP. A forma priônica do PrP pode causar tanto o kuru como o mal de Creutzfeldt-Jakob.
O costume de comer cérebros de mortos foi proibido em Papua Nova Guiné nos anos 1950. Em 2009, os pesquisadores voltaram à ilha para fazer uma analise genética de mulheres idosas que sobreviveram à epidemia de kuru no século XX.
Os pesquisadores encontraram nessas pessoas duas mutações do PrP, em aminoácidos específicos da proteína.
Desde então, a equipe replicou os estudos em ratos, e o resultado foi publicado na edição desta semana da revista Nature.
Os cientistas criaram as duas mutações nesses ratos e testaram como eles se comportavam quando expostos ao kuru e o mal de Creutzfeldt-Jakob.
O resultado do estudo foi que ratos com apenas uma cópia da mutação ficaram com alguma resistência a doenças priônicas. Enquanto ratos com duas cópias da mutação ficaram completamente resistentes aos males.
Ainda não se sabe por que uma única mudança de aminoácido no PrP faz tanta diferença. Mas esse é um exemplo de como a evolução conseguiu driblar uma doença mortal, indicando novos tratamentos para males degenerativos do cérebro no futuro.
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